Explorador de aminoácidos y péptidos

Analizar un péptido lineal sin modificar de 1 a 500 residuos estándar. Elija el formato explícitamente: una letra admite letras y espacios; tres letras admite tripletes contiguos o grupos separados por espacios o guiones. Cada grupo debe contener tripletes completos. Se rechazan residuos desconocidos y otros caracteres, indicando su posición en el texto original. No se admiten cabeceras FASTA, residuos modificados ni códigos ambiguos.

Masa media = suma de las masas medias de residuos SIB/ExPASy + una molécula de agua (18,01524 Da). Los extremos son libres y no están bloqueados. No se incluyen puentes disulfuro, modificaciones ni otras cadenas. El ejemplo de insulina A representa una cadena aislada sin modificar.

La carga suma grupos independientes mediante Henderson–Hasselbalch: el primer residuo aporta el pKa N-terminal, el último el C-terminal y las cadenas laterales ionizables contribuyen por separado. Valores de la tabla OpenStax 26.1 de aminoácidos libres. Los pKa terminales de los péptidos pueden diferir; el plegamiento y las interacciones locales también alteran la carga real. Es un modelo didáctico, no una predicción calibrada del pI proteico. El pI es una raíz acotada de la carga entre pH 0 y 14. Cys y Tyr son grupos débilmente ácidos; su clasificación no implica una carga negativa a todo pH.

Los valores de Kyte–Doolittle expresan hidropatía relativa. La media global usa toda la secuencia; la curva solo promedia ventanas completas. Las ventanas pares se centran entre residuos. Si la ventana supera la secuencia no hay curva. Estos valores no demuestran un segmento transmembrana ni una estructura tridimensional.

Vuelva a analizar tras cambiar la secuencia, el formato o la ventana. El pH actualiza después solo la carga y su marcador; masa, pI y composición permanecen fijos. No se guarda el estado de la sesión.