Explorateur d’acides aminés et de peptides

Analyser un peptide linéaire non modifié de 1 à 500 résidus standard. Choisir explicitement le format : une lettre accepte les lettres et espaces ; trois lettres accepte les triplets contigus ou les groupes séparés par des espaces ou tirets. Chaque groupe doit contenir des triplets complets. Les résidus inconnus et autres caractères sont refusés, avec leur position dans le texte original. Les en-têtes FASTA, résidus modifiés et codes ambigus ne sont pas pris en charge.

Masse moyenne = somme des masses moyennes des résidus SIB/ExPASy + une molécule d’eau (18,01524 Da). Les extrémités sont libres, sans blocage. Aucun pont disulfure, modification ou autre chaîne n’est inclus. L’exemple insuline A représente une chaîne isolée non modifiée.

La charge somme des groupes indépendants selon Henderson–Hasselbalch : le premier résidu fournit le pKa N-terminal, le dernier le pKa C-terminal, et les chaînes latérales ionisables contribuent séparément. Valeurs de la table OpenStax 26.1 des acides aminés libres. Les pKa terminaux des peptides peuvent différer, tout comme la charge réelle selon le repliement et les interactions locales. Ce modèle pédagogique n’est pas une prédiction calibrée du pI des protéines. Le pI est une racine encadrée de la charge entre pH 0 et 14. Cys et Tyr sont des groupes faiblement acides ; cette classe ne signifie pas une charge négative à tout pH.

Les valeurs de Kyte–Doolittle expriment une hydropathie relative. La moyenne globale utilise toute la séquence ; la courbe ne moyenne que des fenêtres complètes. Les fenêtres paires sont centrées entre résidus. Une fenêtre plus longue que la séquence ne produit aucune courbe. Ces valeurs ne démontrent ni segment transmembranaire ni structure tridimensionnelle.

Relancer l’analyse après modification de la séquence, du format ou de la fenêtre. Le pH met ensuite à jour uniquement la charge et son repère ; masse, pI et composition restent fixes. Aucun état de session n’est enregistré.